Guten Morgen Forum,

das Thema rund um die Möglichkeit isomerer Antikörper habe ich noch nicht richtig verstanden. Ich verstehe zwar, worauf das was Sandokhan in den Raum stellt hinaus läuft, aber ob eine Fehlfaltung durch Hitzeschockproteine und der daraus initiierten Transkription Fehlfaltungen von Proteinen auslöst ist mir nicht ganz klar. Hier fehlen populärwissenschaftliche Artikel, um diese These für mich nachvollziehbar zu machen. Aber vielleicht hat ein Forist oder Leser Ahnung von dieser Materie.

Der Kommentator Sandokhan bei rintrah.nl stellt folgende These in den Raum:

Die cmRNA-Impfstoffe sind mit Pseudouridin, einem Isomer, codiert. Daher werden ALLE resultierenden Antigene (Spike-Proteine/T-Bazillen/Prionen) isomer sein.

Das ist soweit richtig, Pseudouridin wurde von Katalin Karikó zur Kodierung in den mRNA-Spritzen verwendet. Malone spricht von einer Verbesserung (Verschlimmbesserung?):

Dr. Kariko dem mRNA-Impfstoff Pseudouridin hinzufügte, eine Verbesserung der ursprünglichen mRNA-Patente war, an denen ich als Erfinder beteiligt war. Eine Verbesserung eines bestehenden Patents ermöglicht die Kommerzialisierung dieses Patents.

Die erste Aussage scheint zu stimmen Pseudouridin ist ein Isomer von Uridin.

Die nächste Aussage von Sandokahn:

Die daraus resultierenden bindenden Antikörper werden natürlich ebenfalls isomer sein.

Science hat 2003 schon von "Isomeric Antibodies" berichtet. Also scheint auch diese Möglichkeit gegeben zu sein.

Jetzt wird's interessant:

Jetzt haben die Geimpften jedoch eine riesige Menge an isomeren Abs, die auf eine Aktivierung warten (um wirklich fehlgefaltet und neurotoxisch zu werden). Aktivierung = ein thermischer Schock.

Und in einem zweiten Kommentar geht er noch einmal genauer darauf ein:

Die cmRNA-Impfstoffe sind mit Pseudouridin kodiert, einem Isomer von Uridin. Dies bedeutet, dass auch die Spike-Proteine isomer sind (ebenso wie die Antikörper). Dies hat zur Folge, dass die Situation noch viel schlimmer ist als die in dem Papier beschriebene: die Hitzeschockproteine.

Sars-Cov-2 und M. bovis enthalten identische Genomsequenzen, die Hitzeschockproteine enthalten. Während eines Hitzeschocks werden diese Proteine aktiviert (ebenso wie die bindenden isomeren Antikörper), was enorme Auswirkungen auf das Phänomen der DNA-Transkription hat.

"Die Reaktion auf thermischen Stress in Hefe ist eines der dynamischsten Beispiele für die Transkriptionskontrolle, die wir kennen. Innerhalb von 1 bis 5 Minuten nach einem Temperaturanstieg (von 30°C auf 39°C) kommt es zu dramatischen Veränderungen der Protein-DNA-Interaktionen innerhalb der HSP-Genpromotoren, die von einem ebenso dramatischen Anstieg der Transkription begleitet werden."

"Der Lipid-vermittelte Gentransfer (Lipofektion) ist weit verbreitet, um Gene in verschiedene Zelltypen zu übertragen (1-4). Die Lipofektion funktioniert bei vielen Zelllinien sehr gut und führt zu einer hohen Transfektionseffizienz (unsere Beobachtungen). Allerdings ist die Rate der DNA-Integration in das Genom nach einer Lipid-vermittelten Transfektion im Vergleich zu anderen Methoden, wie z. B. retroviralen Systemen, relativ niedrig (5). Diese ineffiziente Integration wurde als ein großer Nachteil von Plasmidvektoren angesehen und hat ihre Verwendung in Gentherapieversuchen eingeschränkt.

Wir haben versucht, diese Hürde zu überwinden, indem wir bei lipidvermittelten Transfektionen durch die Behandlung der transfizierten Zellen mit einem milden Hitzeschock höhere Raten stabiler Integranten erreichen."

"Ein weiterer Faktor, der häufig übersehen wird, ist die Tatsache, dass Bakterien reverse Transkriptase über Retronen produzieren, was auf eine mögliche virale-bakterielle Interaktion hindeutet. In der Tat ist bekannt, dass LPS diesen Prozess stark beeinflusst:
"Als wir Milzzellen mit Lipopolysaccharid (LPS) stimulierten, stiegen die L1-mRNA-Spiegel in Gegenwart von AID offenbar um das Vierfache und in Abwesenheit von AID um das 17-fache."

Es gibt auch dies: "Die Möglichkeit, dass die Telomerase HTERT, die ein Enzym der reversen Transkriptase ist, die mRNA-Spike-Proteinsequenz in die telomere DNA einfügen kann."

In einem früheren Kommentar brachte er noch die Chiralität von den isomeren Antikörpern ins Spiel:

Die wichtigste Klassifizierung der Antikörper hängt NICHT damit zusammen, ob es sich um bindende, neutralisierende, CD4+- oder CD8+-Antikörper handelt: Der wichtigste Aspekt betrifft die CHIRALITÄT (Stereochemie) der Antikörper. Handelt es sich um normale Antikörper oder um isomere Antikörper? Dann, und nur dann, wird spezifiziert, ob es sich um bindende oder neutralisierende Antikörper handelt. In 99 von 100 Fällen handelt es sich nicht um isomere Antikörper, aber der eine Fall, in dem isomere Antikörper gebildet werden, ist bei weitem der wichtigste von allen.

Also nun sieht es folgender Maßen aus:

Die mRNA-Stoffe wurden mit einem Isomer von Uridin kodiert, dieses Isomer führt zu isomeren Antikörpern, die eine andere Chiralität (bspw. links- vs. rechtsdrehend) aufweisen. Soweit ist es für mich verständlich, nachvollziehbar und die Aussage wohl von Studien gedeckt.

Der interessante Teil schein wohl auch möglich zu sein:

Hitzeschockproteine können wohl mittels Transkription und Translation (Erläuterungen im Link) auf mRNA einwirken (Hervorhebungen von mir):

Hitzeschock-Proteine, Abk. Hsp, E heat shock proteins, eine Gruppe von Proteinen, die innerhalb der Hitzeschock-Antwort (E heat shock response) vorübergehend und auf Kosten der übrigen Proteine in großen Mengen synthetisiert werden (bevorzugte Transkription der Hitzeschock-Gene sowie bevorzugte Translation der entsprechenden mRNA). Die einzelnen Hsp sind zwischen den verschiedenen bisher untersuchten Organismen sehr stark konserviert, was auf einen generellen und wichtigen Funktionsmechanismus schließen läßt. Die Hsp werden gemäß ihrer relativen Molekülmasse Mr in verschiedene Gruppen eingeteilt und so z.B. als Hsp70 (Hsp mit Mr = 70000) bezeichnet. Die Größe der bekannten Hsp bewegt sich in einem weiten Bereich mit Mr von ca. 20000 bis über 100000. Das Vorkommen vieler Hsp ist nicht nur auf die Hitzeschock-Antwort beschränkt; vielmehr werden einige dieser Proteine auch während des normalen Wachstums von Zellen gefunden, und sie scheinen essentielle Funktionen im normalen Zellgeschehen zu haben, vor allem, was die korrekte Faltung und dadurch die Löslichkeit von Proteinen betrifft. In diesem Zusammenhang wurden auch Zusammenhänge mit solchen neurodegenerativen Erkrankungen, bei denen Aggregate unlöslicher Proteine eine mögliche pathogenetische Rolle spielen (wie z.B. die Alzheimer-Krankheit, Chorea Huntington oder Prion-Krankheiten), vermutet. Vor allem Hsp104 ist hier von Interesse, da es in der Lage ist, mit Hilfe von Hsp40 und Hsp70 bereits denaturierte Proteine in ihre korrekte Faltung zurückzuführen. Chorea Huntington, Ischämietoleranz.

Wenn ich Sandokhan richtig verstanden habe, ist die Fehlfaltung durch Hitzeschock (FIEBER!) dann auf eine andere Chiralität der Antikörper durch das Einbringen eines Isomers in den mRNA-Eintopf zurückzuführen. Hizeschockproteine wirken wie oben beschrieben wohl wirklch mittesl Transkription/Translation auf andere Zellen und Proteine (Antikörper) ein.

Kann hier bitte jemand mit Ahnung drüber schauen und diese Aussage entkräften?!

Fazit sonst: WIR SIND GEFICKT! (Nochmals sorry @HM, aber das muss deutlich ausgesprochen werden)

EDIT: Das liest sich auch nicht gut (Hervorhebungen von mir):

Um diese Fragen zu beantworten, muss eine weitere Besonderheit der mRNA-Impfstoffe berücksichtigt werden. Die Uracilbindungen in den Impfstoffen wurden durch N1-Methylpseudouridin ersetzt. Die Verwendung von N1-Methylpseudouridin in diesen mRNAs wird die Faltungsvorhersagen weiter erschweren, da N1-Methylpseudouridin (m1Ψ) eine promiskuitive Basenpaarung mit G und A aufweist und dafür bekannt ist, Fehler bei der Translation zu verursachen 15-17.

...

Codon-Optimierungen und Pseudouridin-Ersetzungen verändern die Sekundärstruktur erheblich und führen wahrscheinlich zu einer Veränderung der Toll-like-Rezeptor-Aktivität,

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Insbesondere sind promiskuitive Basen wie Inosin und Pseudouridin dafür bekannt, dass sie Quadruplex-Gs stabilisieren 33 34 , was die Auswirkungen der G4-Quartettbildung bei der Codon-Optimierung noch verstärkt.

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Pseudouridin ist auch dafür bekannt, dass es zu ribosomalen Frameshifts führt. Vor dem ΨGA-Stoppcodon im BNT162b2-Impfstoff befindet sich eine menschliche Aminosäuresequenz mit unbekannter Funktion (AAG23172.1), die außerhalb des Rahmens liegt (Abbildung 4). Xia et al. weisen auch darauf hin, dass UGA-Stoppcodons anfälliger für Read-Through und +1 Frameshifts sind, was darauf hindeutet, dass diese von der mRNA abgeleiteten Stoppcodons möglicherweise nicht so effektiv sind wie von Viren abgeleitete Stoppcodons 15.

...

In diesem hypothetischen Fall kann sich eine nicht-replikative pseudouridylierte mRNA durch Rekombination mit einem lebenden Virus in eine Replikationsform verwandeln.

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RNA-basierte Pseudouridin-Substitutionen bestimmen das Schicksal und die Differenzierung der Zelle55. Insbesondere unterliegen Pseudouridylierungen von mRNAs der Aktivität des PUS7-Schreiberproteins, das ein wichtiger Regulator der Proteintranslation ist und das Wachstum und die Differenzierung von Stam[mzellen bestimmt55.

Mögliches Fazit 2: Wir sind gefickt im Quadrat! (nochmals sorry @HM)

P. S. Ich hoffe wirklich, jemand kann das entkräften!

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Grüße

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Ich bin und zugleich nicht.